La riboflavina quinasa, Estructura

En enzimología, una quinasa riboflavina es una enzima que cataliza la reacción química

 ATP ADP riboflavina FMN

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son ATP y riboflavina, mientras que sus dos productos son ADP y FMN.

La riboflavina se convierte en cofactores catalíticamente activos por las acciones de riboflavina quinasa, que la convierte en FMN, FAD y sintetasa, que adenilatos FMN a FAD. Los eucariotas por lo general tienen dos enzimas separadas, mientras que la mayoría de los procariotas tienen una sola proteína bifuncional que puede llevar a cabo tanto cataliza, aunque hay excepciones en ambos casos. Si bien eucariota monofuncional riboflavina quinasa es ortólogos a la enzima procariótica bifuncional, el FAD sintetasa monofuncional difiere de su homólogo procariótico, y en su lugar se relaciona con la familia PAPS-reductasa. El FAD sintetasa bacteriana que es parte de la enzima bifuncional tiene similitud a distancia para transferasas nucleotidyl y, por lo tanto, puede estar implicada en la reacción adenylylation de sintetasas FAD.

Este enzima pertenece a la familia de transferasas, para ser específico, la transferencia de esos grupos que contienen fósforo con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de la enzima es ATP: riboflavina 5'-fosfotransferasa. Esta enzima también se llama flavokinase. Esta enzima participa en el metabolismo de la riboflavina.

Sin embargo, archaeal riboflavina quinasas son, en general, la utilización de CTP en lugar de ATP como donante de nucleótidos, que cataliza la reacción

 CTP riboflavina CDP FMN

La riboflavina quinasa también puede ser aislado de otros tipos de bacterias, todas con función similar pero un número diferente de aminoácidos.

Estructura

La disposición enzima completa puede observarse con cristalografía de rayos X y con RMN. La enzima riboflavina quinasa aislada de Thermoplasma acidophilum contiene 220 aminoácidos. La estructura de esta enzima ha sido determinada cristalografía de rayos X a una resolución de 2,20. Su estructura secundaria contiene 69 residuos en forma de hélice alfa y 60 residuos de una conformación de lámina beta. La enzima contiene un sitio de unión de magnesio en los aminoácidos 131 y 133, y un sitio de unión mononucleótido Flavin en los aminoácidos 188 y 195.

A finales de 2007, 14 estructuras se han solucionado para esta clase de enzimas, con la adhesión a los códigos PDB 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1P4M, 1Q9S, 2P3M, 2VBS, 2VBT, 3CTA, 2VBU y 2VBV.