Proteoglicanos, Tipos, Función, Síntesis, Los proteoglicanos y las enfermedades


Los proteoglicanos son proteínas que están fuertemente glicosiladas. La unidad de proteoglicano básico consiste en una "proteína de núcleo" con una o más cadenas de glicosaminoglicanos unido covalentemente. El punto de unión es un residuo de Ser a la que el glucosaminoglucano se une a través de un puente de tetrasacárido. El residuo de Ser está generalmente en la secuencia-Ser-Gly-X-Gly-, aunque no todas las proteínas con esta secuencia tiene un glicosaminoglicano adjunto. Las cadenas son largos polímeros de hidratos de carbono lineales, que están cargados negativamente en condiciones fisiológicas, debido a la aparición de grupos sulfato y ácido urónico. Los proteoglicanos se producen en el tejido conectivo.

Tipos

Los proteoglicanos se pueden clasificar en función de la naturaleza de sus cadenas de glicosaminoglicanos. Los proteoglicanos también pueden clasificarse por tamaño, por lo general en unidades de masa atómica o kilodaltons, similares a las proteínas no glicosiladas.

Los tipos incluyen:

Algunos miembros son considerados como miembros de la "familia de proteoglicanos ricos en leucina pequeña". Estos incluyen decorina, biglycan, fibromodulin y lumican.

Función

Los proteoglicanos son un componente importante de la matriz extracelular de los animales, la sustancia "de relleno" que existe entre las células en un organismo. Aquí se forman grandes complejos, tanto a otros proteoglicanos, a hialuronano y para proteínas de la matriz fibrosa. También están implicados en la unión a cationes y agua, y también regular el movimiento de moléculas a través de la matriz. La evidencia también muestra que pueden afectar a la actividad y la estabilidad de las proteínas y moléculas de señalización dentro de la matriz. Las funciones individuales de los proteoglicanos se pueden atribuir a cualquiera de la proteína de núcleo o la cadena GAG adjunto y servir como lubricantes.

Síntesis

El componente de proteína de los proteoglicanos se sintetiza por los ribosomas y translocado en el lumen del retículo endoplásmico rugoso. La glicosilación de los proteoglicanos se produce en el aparato de Golgi en múltiples pasos enzimáticos. En primer lugar un tetrasacárido enlace especial está unido a una cadena lateral de serina en la proteína del núcleo para servir como un cebador para el crecimiento polisacárido. A continuación, los azúcares se añaden de uno en uno por glicosil transferasa. El proteoglicano completado se exporta a continuación, en las vesículas secretoras a la matriz extracelular del tejido.

Los proteoglicanos y las enfermedades

Una incapacidad para descomponer los proteoglicanos es característico de un grupo de trastornos genéticos, llamados mucopolisacaridosis. La inactividad de las enzimas lisosomales específicas que degradan glicosaminoglicanos normalmente conduce a la acumulación de proteoglicanos dentro de las células. Esto conduce a una variedad de síntomas de la enfermedad, dependiendo del tipo de proteoglicano que no se degrada.