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Glicoproteínas de membrana de plaquetas son glicoproteínas de superficie que se encuentran en las plaquetas, que desempeñan un papel fundamental en la hemostasia. Cuando la pared del vaso sanguíneo está dañado, glicoproteínas de membrana de plaquetas interactúan con la matriz extracelular.

Receptores implicados en la adhesión de las plaquetas al colágeno

Glicoproteínas de membrana GPIa/IIa, GPVI y probablemente GPIV así, funcionan como receptores que participan en la adhesión de las plaquetas al colágeno. El papel de liderazgo en la eliminación de las lesiones de alto estrés es tomado por el complejo GPIb-IX-V.

Interacciones de las glicoproteínas de superficie de las plaquetas

La unión de von Willebrand factor de resultados en los cambios conformacionales dentro del complejo GPIb-IX-V. En consecuencia, este complejo activa la GP IIb/IIIa glicoproteínas de membrana que les permite unirse al fibrinógeno. Moléculas de fibrinógeno a continuación, interconectan las plaquetas que actúa como la base para la agregación plaquetaria. En la ausencia de fibrinógeno, las plaquetas se unen por vWF debido a su capacidad para unirse al complejo activado GPIIb/IIIa.

Glicoproteínas de membrana

Complejo de glicoproteína Ib-IX-V

Este complejo de glicoproteína transmembrana se compone de cuatro subunidades: GPIBA, GPIb, GPV y GPIX. Cada uno de ellos tiene un número variable de repeticiones ricas en leucina. GPIBA y GPIb están unidas por puentes disulfuro, mientras que el GPIX y GPV asocian no covalentemente con el complejo. GPIBA subunidad lleva el sitio de unión para el factor de von Willebrand, la trombina, leucocitario AM2 y P-selectina. La unión entre GPIBA vWF y media la captura de las plaquetas a la pared vascular lesionada. La deficiencia en la síntesis de glicoproteína complejo Ib-IX-V conduce a síndrome de Bernard-Soulier.

Glicoproteína VI

Glicoproteína VI es uno de los I glicoproteínas transmembrana tipo superfamilia de inmunoglobulina. Es un importante receptor de colágeno participan en la activación plaquetaria inducida por colágeno y la adhesión. Desempeña un papel clave en su actividad procoagulante y la posterior formación de trombina y fibrina. Su función procoagulante puede contribuir a la trombosis arterial o venosa. La vía de la activación de GPVI FCR implica? cadena, Src quinasa FYN/LYN y proteína adaptadora LAT, todos participan en la activación de la fosfolipasa C.

Glicoproteína Ia/IIa complejo

Este es un receptor para el colágeno de tipo I y IV. Se compone de dos subunidades. La subunidad A2 incluye un dominio homólogo al dominio del factor de von Willebrand unión a colágeno. La subunidad 1 tiene cuatro regiones ricas en cisteína y una estructura similar a otras integrinas. La interacción con el colágeno conduce a la estabilización de las plaquetas. La expresión en la superficie de este complejo muestra una alta variabilidad, particularmente en relación con el polimorfismo del gen de la subunidad GPIa. Existen diferentes opiniones sobre la importancia de la C - mutación puntual T en la posición 807 que se cree que está asociada con el riesgo de infarto de miocardio o accidente cerebrovascular isquémico.

La glucoproteína IIb/IIIa

Este complejo interactúa con el fibrinógeno y por lo tanto juega un papel importante en la agregación plaquetaria y la adhesión a las superficies endoteliales. La activación de este complejo inicia la agregación de las plaquetas y la formación del tapón de plaquetas primaria, un coágulo de fibrina. El complejo IIb/IIIa es un importante componente de la membrana plaquetaria. Hay un máximo de 50 000 ejemplares. El AIIb se compone de dos subunidades unidas por puentes disulfuro. El 3 forma una sola cadena polipeptídica. Estas subunidades forman Ca2 - complejo depende de la superficie de la membrana de las plaquetas en una proporción de 1:1.

Fibrinógeno sitios reconocidos por la glucoproteína IIb/IIIa:

  • dodecapéptido situado en el C-terminal de la fibrinógeno? cadena
  • La secuencia RGD de una cadena? la secuencia de aminoácidos arginina-glicina-aspartato

Este complejo también se une vWF, fibronectina y vitronectina. En el estado de reposo el contacto entre las dos subunidades de la proteína es impedido por aggregin, que desactiva su contacto necesario para la activación del complejo. El complejo puede ser activado por el ADP. Cuando se une a ADP, los cambios conformacionales que se producen dentro de la molécula aggregin y, en consecuencia, se disocia de las dos subunidades. Además, el complejo puede ser activado por la trombina. La trombina unión a su receptor activa la proteína quinasa C y aumenta el nivel de trifosfato de inositol. En consecuencia, existe una liberación de iones de calcio que activan la calpaína. La calpaína escinde aggregin, y por lo tanto permite la unión de las dos subunidades. La deficiencia en el complejo IIb/IIIa se describe como trombastenia de Glanzmann. Los pacientes que carecen por completo de la capacidad de las plaquetas agregadas.

GPV/IIIa

Esta es una subunidad a5 heterodimer.Its es 36% idéntica a la subunidad GPIIb. Este complejo se encuentra principalmente en las células endoteliales, sino también en las células del músculo liso, macrófagos y plaquetas. Su función principal es en la adhesión de las células a los componentes de la matriz extracelular.